Презентация по химии на тему Белки (10 кл)

Белки

Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы.

Благодаря этой рекламе сайт может продолжать свое существование, спасибо за просмотр.

1. Белок и его структура.

Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот.

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α-L-аминокислот (которые являются мономерами). В образовании белков используется 20 видов аминокислот. Схема образования пептидной связи:

Структура белков:

Первичная структура белка Под первичной структурой белка понимается последовательность аминокислот в полипептидной цепи (или цепях) и положение дисульфидных связей, если они имеются.

Вторичная структура белка На этом структурном уровне описываются стерические взаимосвязи между расположенными близко друг к другу вдоль цеди аминокислотами. Вторичная структура может быть регулярной (альфа-спираль, складчатый бета-слой) или не обнаруживать никаких признаков регулярности (неупорядоченная конформация).

Третичная структура белка Общее расположение, взаимную укладку различных областей, доменов и отдельных аминокислотных остатков одиночной полипептидной цепи называют третичной структурой данного белка. Четкой границы между вторичной и третичной структурами провести нельзя, однако под третичной структурой понимают стерические взаимосвязи между аминокислотными остатками, далеко отстоящими друг от друга по цепи.

Четверичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.

2. Свойства белков.

Свойства белков физические химические

Физические свойства: большая молекулярная масса ( 104-107), многие белки растворимы в воде (образуют, как правило, коллоидные растворы),

Химические свойства: 1. Денатурация - разрушение вторичной и третичной структуры белка. 3. Гидролиз белков - при нагревании в щелочном или кислом растворе с образованием аминокислот. 2. Качественные реакции на белок.

Качественные реакции на белок: * биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание при обработке солями меди в щелочной среде (дают все белки), * ксантопротеиновая реакция: желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты, переходящее в оранжевое под действием аммиака (дают не все белки), * выпадение черного осадка (содержащего серу) при добавлении ацетата свинца (II), гидроксида натрия и нагревании.

3. Функции белков.

Функции белков структурная каталитическая энергетическая транспортная моторная гормональная защитная

Каталитическая функция: Наиболее хорошо известная роль белков в организме — катализ различных химических реакций. Ферменты — группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК.

Защитная функция: Физическая защита (кости, хрящи, глубокие слои кожи). Химическая защита (детоксикация). Иммунная защита (антитела).

Сигнальная функция: Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и разными организмами. Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Транспортная функция: Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Энергетическая функция: Приблизительно 10 – 15 % потребностей энергии организма обеспечивается за счет белков. При расщеплении 1 г белка выделяется приблизительно 17 кДж энергии.

Структурная функция: Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Гормональная функция: С помощью гормонов регулируется активность организма на протяжении существования, а также изменение периодов развития.

Моторная функция: Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма (например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин).

4. Биосинтез белков.

биосинтез Рыбосомный синтез Нерыбосомный синтез

Рыбосомный синтез Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах.

Нерыбосомный синтез Синтез пептидов, обычно вторичных метаболитов, проводится высокомолекулярным белковым комплексом, так называемой НРС-синтазой.