Урок по химии на тему 'Белки' (10 класс)

Урок по теме «Белки»

Тип урока: изучение нового материала.

Вид урока: комбинированный урок

Цель урока: на основе межпредметных связей биологии и химии, углубить и расширить ранее полученные учащимися на уроках знания о белках

Задачи урока:

а)обучающие:

актуализировать знания, необходимые для изучения темы.

Познакомить учащихся со строением белков.

Подвести их к сознательному изучению материала по функциям белков.

б)развивающие:

развитие общеучебных умений и навыков;

развитие умения анализировать информацию, сравнивать предложенные объекты,
классифицировать по различным признакам, обобщать; работать по аналогии.

Развитие познавательного интереса и творческих способностей.

в)воспитывающие:

воспитание сознательного отношения к здоровому образу жизни.

Воспитание нравственного отношения к жизни как наивысшей ценности.

Формирование навыков адаптации к условиям постоянно изменяющейся жизни с помощью приобретенных знаний, умений и навыков.

I. Организацилнный момент.

II. Актуализация опорных знаний

Какие питательные вещества входят в состав пищи?

Какие группы веществ мы уже изучили?

Значит о чём мы сегодня будем говорить на уроке?

Сегодня на уроке мы расширим знания о белках как природных полимерах, изучим состав, строение, классификацию белков. Изучим, какие структуры имеют белковые молекулы, изучим свойства белков путём проведения лабораторных работ.

III. Изучение нового материала.

Общее представление о белках.

Всюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким- либо белковым телом.

Белок - природные полимер, высокомолекулярное органическое вещество, состоящий из большого числа остатков аминокислот(20). Слово белок имеет славянское происхождение. Символом начала жизни всегда было яйцо. Вот почему белок птичьих яиц дал названия всему классу веществ. Во многих иностранных языках белки называют протеинами (первый).

Ни одно вещество химики не изучали так долго, как белки, прежде чем удалось разгадать тайну их строения. В 1728 году итальянский ученый Я. Беккари получил первый очищенный белок - клейковину пшеницы. Через 100 лет А. Браконно выделил основное звено строения белков - аминокислоту. С 1836 года к исследованию белков подключился известный голландский врач и химик Г. Мульдер, который обнаружил белковые молекулы во всех исследованных живых организмах и установил сходство состава белков различного происхождения. В 1899 году выдающийся немецкий химик - органик Эмиль

Фишер высказал пептидную теорию строения белков и был третьим ученым в мире, дважды удостоенным Нобелевской премии.

Итак, из двух десятков аминокислот построено все многообразие белковых молекул любых живых организмов от вирусов до человека. Естественно, что в одной молекуле белка различные остатки аминокислот повторяются многократно, число возможных изомеров настолько велико, что эти величины трудно себе представить.

Б. Строение белков.

Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называется его первичной структурой. Все связи прочные, ковалентные . Если принять аминокислоту за бусинку, то даже из небольшого числа бусинок можно составить несколько разных сочетаний. (Демонстрируются бусы, собранные из одинаковых бусинок трех цветов.) Так и в молекуле белки образуют большое число изомеров.

Ни одно из природных соединений не обладает такими безграничными потенциальными возможностями изомерии, как белки. Именно так реализуется в природе бесконечное разнообразие структуры белковых тел, дающее начало миллионам растительных и животных видов. Каждый вид обладает сотнями и тысячами собственных, непохожих на аналогичные из других видов белков. Если бы в первичной структуре белков не было заложено этого качества, то не было бы и того разнообразия жизненных форм, к которым относимся и мы сами.

Вторичная структура - форма полипептидной цепи в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей). Строго линейная полипептидная цепь встречается у ограниченного числа белков. Такую структуру имеет фиброин шелка -белок, синтезируемый гусеницами шелкопряда. В силу особых условий формирования шелкового волокна в мускульном прессе гусеницы нитевидные молекулы фиброина, почти лишенные обрамляющих главную полипептидную цепь радикалов, ориентируются вдоль шелкоотделительного протока и плотно упаковываются по ходу шелкового волокна. Однако даже в волокнистых фибриллярных белках очень редко удается обнаружить полностью растянутые полипептидные цепи. Рентгеновские снимки указывают на наличие в белках каким-то образом сложенных или скрученных полипептидных цепей.Некоторые участки полипептидной цепи в молекулах белков свернуты в виде- спирали.Спираль характеризуется плотной упаковкой скрученной полипептидной цепи, так что все пространство внутри «цилиндра», в пределах которого идет закручивание, заполнено. Элементарно закручивание можно представить следующим образом: накручиваем кусочек проволоки на карандаш, получая тем самым спираль.

Как мы видим, упаковка действительно очень плотная, но насколько близко располагаются относительно друг друга витки спирали? Очевидно, что витки можно сблизить или растянуть. (Демонстрирует сжатие и растяжение спирали на примере проволки.)

Третичная структура - реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков - S-S-связи (бисульфитные связи).Выявление чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи и наличия в белковой молекуле спиральных и неспиральных участков не дает представления ни об объеме и форме молекулы в целом, ни о взаимном расположении участков полипептидной цепи по отношению друг к другу. Под третичной структурой белковой молекулы понимают общее расположение ее одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями. Естественно, что полипептидная цепь имеет определенную конфигурацию, представленную, как правило, сочетанием спиральных и линейных участков.(Демонстрируется клубок из свернутой спирали).

Считают, что третичная структура белковой молекулы определяется первичной структурой, т.к. решающая роль в поддержании характерного расположения полипептидной цепи принадлежит взаимодействию радикалов аминокислот. Особую роль в поддержании третичной структуры белка играют дисульфидные мостики, именно они прочно фиксируют расположение участков полипептидной цепи. Таким образом, положение в молекуле белка остатков цистеина предопределяет характер межрадикальных связей и, следовательно, третичную структуру.

Четвертичная структура -соединенные друг с другом макромолекулы белков образуют комплекс. Структура, характеризующаяся наличием в белковой молекуле определенного числа полипептидных цепей или субъединиц, занимающих строго фиксированное положение, вследствие чего белок обладает той или иной биологической активностью, называется четвертичной. С этой точки зрения детально изучено строение некоторых белков.

Молекулы гемоглобина (Мг = 68 000) построены из четырех субъединиц с молярной массой 17 000 каждая. Первичная, вторичная и третичная структуры субъединиц молекулы гемоглобина полностью выяснены. Установлено, что при соединении с кислородом молекула гемоглобина изменяет свою четвертичную структуру, захватывая кислород и запирая его внутри молекулы. Причина этого - изменение третичной структуры субъединиц. Таким образом, структура и функции молекулы гемоглобина тонко «пригнаны» друг к другу.( Демонстрируются несколько клубков из разного цвета проволки в одном клубке)

В. Свойства белков.

По способности растворяться в воде белки подразделяются на глобулярные

(растворимые) и фибриллярные (нерастворимые).

Демонстрирует растворение яичного белка в воде, тем самым готовя раствор для последующих опытов. Глобулярные белки набухают в воде, связывая значительное ее количество, такие плотные коллоидные структуры определяют форму тела.. При химическом или термическом воздействии структура белка может разрушаться, белок выделяется из раствора - сворачивается. Этот процесс называется денатурация. Учитель химии проводит с учащимися лабораторные опыты.

Лабораторный опыт №1. Денатурация белков. 1.При нагревании пробирки с раствором яичного белка в ней появляются белые хлопья. 2. Действие спирта на белок. 3.Молоко содержит значительное количество белка - казеина. При добавлении в молоко нескольких капель раствора лимонной кислоты белок сворачивается. Такой же процесс происходит и при скисании молока, поскольку при этом также образуется кислота -молочная.

Как обнаружить присутствие белка в растворе? Для этого существуют несколько цветных реакций.

Лабораторный опыт №2. Цветные качественные реакции белков.

Наличие белка в мясном бульоне с помощью биуретовой реакции.

Ксантопротеиновая реакция пригодна для обнаружения белка не только в растворе. При неосторожном обращении с азотной кислотой от попадания ее на кожу остается желтое пятно. Это ксантопротеиновая реакция с покровными тканями. Если очистить участок сваренного вкрутую яйца от скорлупы и нанести на белок каплю концентрированной азотной кислоты, отчетливо проявляется желтая окраска.

Лабораторный опыт № 3 . При горении белки издают характерный запах «жженого рога». В этом легко убедиться, если поджечь шерстяную нитку.

Белки в природе.

Учитель биологии: Белки - это вещества жизни. Каждый живой организм содержит

большое число различных белковых молекул, при этом каждому виду присущи особые,/

свойственные только ему белки.

Функции белков разнообразны (демонстрируются в виде схемы) и по каждой функции заслушивается сообщение ученика (до 1 минуты).

1. Строительная. Белки участвуют в образовании всех мембранных и немембранных структур клетки, а также внеклеточных структур. У высших животных, например, из белков состоят стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи, белки образующие волокна, навитые друг на друга или уложенные плоским слоем, выполняют опорную или защитную функцию, скрепляют между собой биологические структуры организмов и придают им прочность (кератин, коллаген)

Главным компонентом хрящей и сухожилий является фибриллярный белок коллаген, имеющий очень высокую прочность на разрыв. Связки содержат эластин - структурный белок способный растягиваться в двух измерениях. Волосы ногти и перья состоят почти исключительно из прочного нерастворимого белка кератина. Главным компонентом шелковых нитей и паутины служит белок фиброин

2. Каталитическая. В каждой живой клетке непрерывно происходят сотни биохимических реакций. От чего зависит скорость химических реакций? (От свойств реагирующих веществ, от их концентрации, от температуры). Химическая активность веществ в клетке небольшая, концентрации незначительны, температура клеточной среды невысокая, т.е. реакции в клетке должны протекать медленно. Но это не так. Почему? Подобные результатыдостигаются благодаря наличию катализаторов. Клеточные катализаторы называются ферментами. Они ускоряют реакции в миллионы раз. По химической природе почти все ферменты -белки. В последние годы стало известно, что некоторые молекулы РНК имеют свойства ферментов. Представление о том, что ферменты - белки, утвердилось несразу.. Для этого нужно было научиться выделять их в высокоочищенной кристаллической форме. Впервые это сделан Самнер в 1926 году, выделив уреазу - фермент, расщепляющий мочевину. Потребовалось еще I 0 лет, в течение которых были получены несколько ферментов в кристаллической форме, чтобы представление о белковой природе этих веществ стало доказанным и получило всеобщее признание.Каждая молекула фермента способна осуществить от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в минуту. Известно более 2000 ферментов и количество их продолжает увеличиваться. Каталитическая активность характеризуется определенным участком - активным центром. Благодаря определенной пространственной структуре молекулы белка и определенному расположению аминокислот в нем фермент узнает свой субстрат, присоединяет ею и ускоряет его превращение. В белковой молекуле есть участки, которые узнают еще и конечный продукт, сходящий с биологического конвейера. Если такого продукта слишком много, то активность самого начального фермента тормозится им. и наоборот, если продукта слишком мало, то фермент активируется. Этообратные связи, которые обеспечивают процессы саморегуляции. Такие принципы лежат в основе современной техники, в создании автоматических устройств. Подобные же принципы используются во многих природных механизмах, в живой клетке.

3. Сигнальная. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку (родопсин, рецепторы вкуса).

4.Двигательная. Движение, как известно, одно из проявлений жизненной активности. Все виды движений, к которым способны клетки у высших животных, в том числе и сокращение мышц, а также мерцание ресничек, движения жгутиков выполняют особые сократительные белки (актин, миозин и др.). Транспортные белки связывают и переносят вещества в одной клетке и во всем организме.

5.Транспортная. Транспортные белки- белки, которые выполняют функцию транспорта специфически связывают и переносят те или другие молекулы и ионы через мембраны клеток ( как внутрь клетки, так и во вне), а также от одного органа организма к другому. Гемоглобин, содержащийся в эритроцитах, при прохождении крови через легкие связывает кислород и доставляет его к периферическим тканям, где кислород высвобождается и используется для окисления компонентов пищи - процесса в ходе которого производится энергия. Плазма крови содержит липопротеины, осуществляющие перенос липидов из печени в другие органы. В клеточных мембранах присутствует типы транспортных белков, способных связывать глюкозу, аминокислоты и переносить их внутрь клеток.

6. Защитная. При введении чужеродных белков или клеток в организм в нем происходит выработка особых белков, которые связывают и обезвреживают чужеродные клетки и вещества. В лимфоидных тканях (лимфатические железы, селезенка, вилочковая железа) производятся клетки-лимфоциты, способные синтезировать огромное разнообразие защитных белков антител. Такие антитела носят название иммуноглобулинов. Их молекулы имеют участок, узнающий "пришельца" и участок осуществляющий "расправу" с ним. Самое удивительное то, что лимфоциты способны ответить синтезом соответствующих антител на любой антиген, с которым

клетка и организм даже никогда не встречались. В клетках человека и животных синтезируются также специальные противовирусные белки -интерфероны. Синтез таких белков начинается после встречи клетки с вирусной нуклеиновой кислотой. Он блокирует аппарат синтеза вирусных белков.

7.Регуляторная функция связана с регуляторами физиологических процессов - гормонами. Многие из них также по природе своей белки. Гормоны роста, адренокортикотропный, тиреотропный гормоны, инсулин, глюкагон и другие являются белками. Успехи в области генной инженерии привели к тому, что многие из числа гормонов-белков производятся уже в больших количествах как исключительно важные лекарственные средства. Для лечения больных сахарным диабетом получают инсулин из поджелудочной железы животных. Поскольку бычий инсулин несколько отличается по первичной структуре от человеческого, то не все больные переносят его. Синтез человеческого инсулина генно-инженерными методами открыл новые возможности для лечения таких больных.

8. Энергетическая. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется около 17 кДж энергии. Однако белки используются, как источник энергии обычно, когда истощаются иные источники, такие как углеводы и жиры.

Таким образом, мы рассмотрели значение белков, некоторые их функции.Д. Белки и пища.

Учитель биологии: ставит перед учащимися проблемный вопрос: откуда в живой клетке берутся аминокислоты, необходимые для синтеза белка?

В небольшом количестве организм сам может синтезировать аминокислоты, но далеко не все. Восемь аминокислот, необходимых человеку, могут поступать только с пищей. Они называются незаменимыми. В пищеварительном тракте под воздействием ферментов они

расщепляются на отдельные аминокислоты, из которых организм сам конструирует новую, необходимую ему, белковую молекулу.

Таким образом, белки - важнейший компонент продуктов питания, необходимый для восполнения энергетических затрат, построения и возобновления тканей организма. Недостаток белка в пище вызывает тяжелые заболевания. Результат несбалансированного питания - плохое самочувствие, истощение.

Свойства белков необходимо знать и учитывать при приготовлении пищи. Небольшая информация будущим хозяйкам и главам их семейств.

Если нужно сварить бульон для первого блюда, в какую воду следует положить мясо - в горячую или холодную? При погружении мяса или рыбы в холодную воду в раствор переходит больше белков и экстрактивных веществ, бульон будет концентрированнее. Правда часть белков при этом сворачивается и в виде серой пены поднимается на поверхность. Ее необходимо удалить, чтобы она не портила внешний вид и вкус бульона.

Если нужно сварить мясо для второго блюда, его опускают в кипяток. При соприкосновении с горячей водой мясо моментально становится серым, зато хлопьев образуется мало. Тот белок, что находился на поверхности, под действием высокой температуры сразу свернулся и закупорил многочисленные поры, пронизывающие мясо. Экстрактивные вещества, в том числе белки, уже не могут перейти в раствор. Они остаются внутри мяса, придавая ему вкус и аромат. Бульон, разумеется, получается несколько хуже.

Эти же правила нужно соблюдать и при жарке мяса: кусочки, положенные на раскаленную сковороду, теряют меньше мясного сока и получаются более сочными. При жарке теряется меньше питательных веществ, чем при варке.

На биологическую ценность белка влияет также продолжительность тепловой обработки. Так, сваренное вкрутую яйцо усваивается организмом труднее, чем сваренное всмятку. Пережаренное мясо жестко, невкусно и плохо усваивается организмом.

Часто в домашних условиях используют бульонные кубики « Галина Бланка», которые белка не содержат, они только ароматизаторы и вкусоимитаторы, а не полноценный пищевой продукт.

Все больше в наш быт входят продукты питания, изготовленные с добавлением растительного белка (соевый) вместо более привычного животного. Растительный белок легко усваивается, кроме того, растительные клетки содержат некоторые ферменты, очень близкие к соответствующим биокатализаторам человеческого организма.

IV. Закрепление нового материала.

Ответьте на вопросы:

1. Что является мономерами белка.

2. Какие группы атомов обуславливают амфотерные свойства белков

3. Структура белка представляющая спираль.

4. Полное разрушение пространственных структур белков.

5. Как называется процесс восстанавливающий структуру белка

6. Реакция, лежащая в основе получения белков.

7. Связи, поддерживающие вторичную структуру белка.

8. Как называется связь, образующая полипептидные цепи?

V. Подведение итогов урока.

Чтобы ответить на вопрос "что такое жизнь?", надо знать, что такое белок. Чем больше о белках мы узнаем, тем глубже проникаем в понятие "жизнь". Насколько многообразны белки, настолько сложна, загадочна и многолика жизнь. Подтверждением служат слова Гете: "Я всегда говорил и не устаю повторять, что мир бы не мог существовать, если бы был так просто устроен"

VI. Домашнее задание. § 17 по учебнику О.С. Габриелян

VII. Рефлексия.

1. Было ли вам интересно на уроке?

2. Усвоили ли вы новый материал?

3. Какие вопросы сегодня на уроке вызвали у вас трудности? Удалось ли их преодолеть?

4. Пригодятся ли вам в жизни знания, полученные сегодня на уроке?