Конспект урока биологии на тему: Многомолекулярные комплексные системы. Белки. 9 класс. В.В.Пасечник

Биология. 9 класс.

Учебное занятие № 6.

Дата: 20.09.2016 год

Тема. Многомолекулярные комплексные системы. Белки.

Цели: 1. Создать условия для формирования у учащихся понятий: «белки, или протеины», «аминокислоты»; познакомить учащихся со строением и свойствами белковых молекул.

2.Содействовать развитию у учащихся памяти, речи, мышления.

3. Воспитывать самостоятельность и аккуратность в работе с таблицами.

Оборудование: схемы: «Строение аминокислот - мономеров белковых молекул», «Строение белковой молекулы: I, II, III, IV - первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры», «Строение молекулы гемоглобина». Таблица «Денатурация белка», компьютер, проектор, экран, презентация.

Ход учебного занятия:

I этап. Организационный. Обеспечить нормальную обстановку для работы на учебном занятии.

II этап. Проверка домашнего задания.

1. Строение и функции углеводов и липидов. (Опрос учащихся у доски.)

2) Фронтальная беседа по вопросам:

• какую роль играют углеводы и липиды в живых организмах?

• Почему углеводы и липиды относят к биополимерам?

3. Проверка задания №18, с.1 в рабочей тетради.

4. Подготовка к ОГЭ: тестирование в печатной тетради на с.19-20:

А5(4); А6(4); А7(2); А8(1); А9(2); А10(3).

III этап. Подготовка учащихся к работе на основном этапе.

1) Постановка темы и цели учебного занятия.

2) Ответы на вопросы в начале параграфа 1.4 с. 23 учебника.

IV этап. Усвоение нового материала.

1)Формирование понятий «белки», «макромолекулы». Роль белков. (Рассказ. Показ презентации)

2)Строение аминокислот. (Объяснение с использованием таблиц и рис. 5 учебника, запись общей формулы аминокислот.)

ФИЗМИНУТКА

3)Состав и строение белков. Денатурация. (Объяснение с использованием таблиц и рисунков 6-8 учебника. Презентация)

Из органических веществ клетки на первом месте по количеству и значению стоят белки, состоящие из крупных молекул (макромолекул, греч. "макрос" - большой). В состав всех белков входят атомы водорода, кислорода, азота; во многие белки входят еще атомы серы, а в некоторые - атомы металлов железа, цинка, меди. Белки составляют 10-20% от сырой массы и 50-80% от сухой массы клетки. Белки обладают большой молекулярной массой: молекулярная масса альбумина - одного из белков яйца - 36 000, гемоглобина - 152 000, миозина (одного из белков мышц) - 500 000. Тогда как молекулярная масса спирта - 46, уксусной кислоты - 60, бензола - 78. Среди органических веществ белки самые сложные, они составлены из повторяющихся сходных по структуре низкомолекулярных соединений, ковалентно связанных между собой, которые называются мономерами. Поэтому белки (как углеводы и жиры) являются полимерами. Если обозначить мономер буквой А, то структуру полимера можно изобразить так: А-А-А-А-А. Большинство природных и искусственных (полиэтилен, лавсан, капрон и др.) полимеров построены из одинаковых мономеров. Белки же состоят из сходных, но не вполне одинаковых мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты. Молекула аминокислоты как бы состоит из двух частей: одна часть одинаковая, состоящая из аминогруппы (-NH2) и находящейся рядом карбоксильной группы (-СООН); другая часть молекулы у всех аминокислот разная и называется радикалом (R). Имеется много разных аминокислот, но мономерами любых природных белков - животных, растительных, микробных, вирусных - являются только 20 аминокислот (их еще называют "волшебными"). Соединение аминокислот происходит через общие для них группировки: аминогруппа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой с отщеплением молекулы воды. Между аминокислотами образуется прочная ковалентная связь -NH-CO2-, которая называется пептидной связью. Образовавшееся соединение аминокислот называется пептидом. Пептид из двух аминокислот называется дипептидом, из трех - трипептидом, из многих аминокислот - полипептидом. Все белки представляют собой полипептиды, т.е. цепи из многих десятков и даже сотен аминокислотных звеньев.

Двадцать аминокислот, входящих в состав природных белков.

Аминокислота. Сокращенное название.

Алани Ала

Аргинин Арг

Аспарагин Асн

Аспарагиновая

кислота Асп

Валин Вал

Гистидин Гис

Глицин Гли

Глутамин Глн

Глутаминовая

кислота Глу

Изолейцин Иле

Лейцин Лей

Лизин Лиз

Метионин Мет

Пролин Про

Серин Сер

Тирозин Тир

Треонин Тре

Триптофан Три

Фенилаланин Фен

Цистеин Цис

Каждый живой организм содержит большое число разнообразных белков, причем каждому виду присущи свойственные только ему белки. Белки различаются по составу аминокислот, числу аминокислотных звеньев,

порядку следования в цепи. Поэтому число структурных вариантов достигает

астрономических цифр. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка определяет его первичную структуру, прочность которой определяется ковалентными связями. Следующий уровень структуры белка определяется степенью закручивания белковой нити в спираль. Между группами -СООН, находящимися на одном витке спирали, и группами -NH2 - на другом витке образуются водородные связи, которые слабее ковалентных, но их большое число обеспечивает образование достаточно прочной структуры. Дальнейшая укладка полипептидной спирали заключается в свертывании полипептидной нити в клубок. Образуется третичная структура

белка, специфичная для каждого белка. Третичную структуру поддерживают гидрофобные связи, возникающие между радикалами гидрофобных аминокислот. Эти связи слабее водородных: в водной среде клетки гидрофобные радикалы отталкиваются от воды и слипаются друг с другом. Кроме гидрофобных сил, в третичной структуре существенную роль играют электростатические связи между электроотрицательными и электроположительными радикалами аминокислотных остатков. Третичная структура поддерживается также небольшим числом ковалентных дисульфидных -S-S- связей, возникающих между атомами серы серосодержащих аминокислот. В живой клетке образуются и другие, более сложные формы структуры белка, например, четвертичные, которые обеспечивают полноценную работу белков. Четвертичная структура формируется при соединении нескольких молекул белков. Пептидные цепи, уложенные в виде клубка, называются глобулярными, а в виде нитей - фибриллярными белками.

Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, рН, радиация и иные факторы) слабые связи рвутся и структура белка, а следовательно, и его свойства изменяются. Этот процесс называется денатурацией. Такие изменения структуры белка обычно легко обратимы. Разрыв большого числа слабых связей ведет к необратимой денатурации белка: например, свертывание яичного белка при кипячении. При обратимой денатурации нарушаются слабые связи, которые не затрагивают первичную структуру белка. При денатурации изменяются и свойства белка: он утрачивает растворимость, становится доступным действию ферментов, теряет присущие ему функции. Гормоны также могут оказывать денатурирующее действие. Все особенности белка определяются его первичной структурой, т.е. порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи. Способность белков к обратимому изменению структуры в ответ на действие физических и химических факторов лежит в основе важнейшего свойства всех живых систем - раздражимости.

V этап. Первичная проверка понимания.

1)Работая с учебником, подготовить ответы на следующие вопросы:

• В чем сходство и различия всех аминокислот?

• Какие атомы образовали молекулу воды в результате соединения двух аминокислот? (Реакция образования дипептида представлена на с. 24 учебника.)

• Как называется связь, образовавшаяся между двумя молекулами аминокислот?

• Какие уровни организации белковой молекулы выделяют? (Самостоятельная работа учащихся с последующим обсуждением в ходе фронтальной беседы.)

Работа в тетрадях, №19-21, с. 11.

VI этап. Информационный.

§1.4. №22-23, с.12. ОГЭ: 5.

VI этап. Подведение итогов и оценка учебного занятия. Оценить качество работы класса и отдельных учащихся. Общая оценка результатов учебного занятия.

VII этап. Рефлексия. Что понравилось на учебном занятии? Что не понравилось?